농촌진흥청은 한우고기의 연한 정도(연도) 조절과 관련된 칼파인과 칼파스타틴으로 불리는 2개 유전자의 상관 관계를 밝혔다.
 
칼파인(calpain)은 칼슘의존성 시스테인 단백질 분해효소(Ca2+-dependent cystein protease)로서, 세포질에서 비활성(칼슘이 결합되지 않은 구조)로 존재하다가, 세포 내 칼슘의 농도가 증가함에 따라 활성화(칼슘이 결합된 구조)되어 세포막으로 이동하여 단백질을 분해한다.
 
반면, 칼파스타틴(calpastatin)은 세포내에서 존재하는 자연적인 칼파인 억제 단백질로 반복되는 4개의 도메인 서열을 이용하여 동시에 과활성화된 칼파인을 억제한다. 이에 따라, 칼파스타틴이 많이 발현되면 질긴 고기를 생성하는 경향이 있다.
 
쇠고기의 맛은 고기 자체의 연한 정도와 조리한 고기에서 나오는 수분 함량으로 결정된다고 알려져 있다.
 
이번 연구는 같은 기능을 담당하는 단백질 분해 효소는 아미노산 서열과 단백질의 구조가 비슷하다는 가정하에 아직 알려지지 않은 소의 칼파인 구조를 예측한 것이다.
 
고기의 연한 정도는 세포가 갖는 단백질 분해 효소들이 얼마나 활발하게 작용하는 지에 달려있다. 특히, 칼파인은 고기를 연하게 하는데 관여하는 단백질 분해효소로 반드시 칼슘이 결합해야 효소로써 작용한다.
 
그러나 칼슘의 농도가 너무 높으면 칼파스타틴 단백질의 활성이 높아져 오히려 고기의 연도를 떨어뜨리는 것을 확인했다.
 
칼파스타틴이 칼파인을 조절할 때, 다른 단백질과 구조적인 차이로 인해 칼파인에 의해 분해되지 않도록 방어하는 것으로 나타났다.
 
이번 연구는 한우의 감칠맛과 부드러움을 선호하는 소비자의 입맛에 맞출 수 있는 고기의 연한 정도를 칼파인과 칼파스타틴의 상관관계로 분석했다는 데 의의가 있다.
 
축산과학원 동물유전체과 채한화 연구사는 “칼파인 효소의 특성은 고기의 연한 정도를 조절하는 원리를 이해하고, 궁극적으로는 소비자들이 한우를 더 맛있게 즐길 수 있는 기준을 찾는 연구에도 활용될 것이다.”라고 말했다.
 
한편, 이번 연구 논문은 ‘소의 칼파인 억제 단백질 결합-도메인 구조 예측’이라는 제목으로 ‘International Journal of Molecular Science’ 5월 호에 게재됐다.